Ang mga antimicrobial peptides na ito ay orihinal na nagmula sa mga sistema ng pagtatanggol ng mga insekto, mammal, amphibian, atbp., at higit sa lahat ay kinabibilangan sila ng apat na kategorya:
1. Ang cecropin ay orihinal na naroroon sa immune lymph ng Cecropiamoth, na pangunahing matatagpuan sa iba pang mga insekto, at ang mga katulad na bactericidal peptides ay matatagpuan din sa mga bituka ng baboy.Ang mga ito ay karaniwang nailalarawan sa pamamagitan ng isang malakas na alkaline na rehiyon ng N-terminal na sinusundan ng isang mahabang hydrophobic fragment.
2. Ang Xenopus antimicrobial peptides (magainin) ay nagmula sa mga kalamnan at tiyan ng mga palaka.Ang istraktura ng xenopus antimicrobial peptides ay natagpuan din na helical, lalo na sa mga hydrophobic na kapaligiran.Ang pagsasaayos ng xenopus antipeptides sa mga layer ng lipid ay pinag-aralan ng N-label na solid-phase NMR.Batay sa chemical shift ng acylamine resonance, ang mga helice ng xenopus antipeptides ay parallel bilayer surface, at maaari silang mag-converge para bumuo ng 13mm cage na may periodic helical structure na 30mm.
3. Defensin Defense peptides ay nagmula sa polykaryotic neutrophil rabbit polymacrophages ng tao na may kumpletong nuclear lobule at bituka ng mga selula ng mga hayop.Ang isang pangkat ng mga antimicrobial peptides na katulad ng mammalian defense peptides ay nakuha mula sa mga insekto, na tinatawag na "insect defense peptides".Hindi tulad ng mammalian defense peptides, ang mga insect defense peptides ay aktibo lamang laban sa Gram-positive bacteria.Kahit na ang mga peptide ng pagtatanggol ng insekto ay naglalaman ng anim na residue ng Cys, ngunit ang paraan ng disulfide bonding sa bawat isa ay iba.Ang intramolecular disulfide bridge binding mode ng antibacterial peptides na nakuha mula sa Drosophila melanogast ay katulad ng sa plant defense peptides.Sa ilalim ng mga kondisyon ng kristal, ang mga peptide ng pagtatanggol ay ipinakita bilang mga dimer.
4. Ang tachyplesin ay nagmula sa horseshoe crab, na tinatawag na horseshoecrab.Ipinapakita ng mga pag-aaral sa configuration na gumagamit ito ng antiparallel B-folding configuration (3-8 na posisyon, 11-16 na posisyon), kung saanβ-angle ay konektado sa isa't isa (8-11 na posisyon), at dalawang disulfide bond ang nabuo sa pagitan ng 7 at 12 na posisyon, at sa pagitan ng 3 at 16 na posisyon.Sa istrukturang ito, ang hydrophobic amino acid ay matatagpuan sa isang gilid ng eroplano, at ang anim na cationic residues ay lumilitaw sa buntot ng molekula, kaya ang istraktura ay biophilic din.
Ito ay sumusunod na halos lahat ng antimicrobial peptides ay cationic sa kalikasan, kahit na sila ay nag-iiba sa haba at taas;Sa mataas na dulo, maging sa anyo ng alpha-helical oβ-folding, bitropic na istraktura ay ang karaniwang tampok.
Oras ng post: Abr-20-2023