Ang mga bono ng disulfide ay isang kailangang-kailangan na bahagi ng tatlong-dimensional na istraktura ng maraming mga protina.Ang mga covalent bond na ito ay matatagpuan sa halos lahat ng extracellular peptides at mga molekula ng protina.
Ang isang disulfide bond ay nabuo kapag ang isang cysteine sulfur atom ay bumubuo ng isang covalent single bond kasama ang isa pang kalahati ng cystine sulfur atom sa iba't ibang posisyon sa protina.Ang mga bono na ito ay tumutulong na patatagin ang mga protina, lalo na ang mga itinago mula sa mga selula.
Ang mahusay na pagbuo ng mga disulfide bond ay nagsasangkot ng ilang aspeto tulad ng wastong pamamahala ng mga cysteine, proteksyon ng mga residue ng amino acid, mga paraan ng pag-alis ng mga grupong proteksiyon, at mga paraan ng pagpapares.
Ang mga peptide ay pinaghugpong ng mga disulfide bond
Ang Gutuo organism ay may mature na disulfide bond ring technology.Kung ang peptide ay naglalaman lamang ng isang pares ng Cys, ang pagbuo ng disulfide bond ay diretso.Ang mga peptide ay na-synthesize sa solid o likidong mga phase,
Pagkatapos ay na-oxidize ito sa isang pH8-9 na solusyon.Ang synthesis ay medyo kumplikado kapag ang dalawa o higit pang mga pares ng disulfide bond ay kailangang mabuo.Bagama't ang pagbuo ng disulfide bond ay kadalasang natatapos nang huli sa synthetic scheme, minsan ang pagpapakilala ng preformed disulfides ay kapaki-pakinabang para sa pag-link o pagpapahaba ng mga peptide chain.Ang Bzl ay isang grupong nagpoprotekta sa Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, atbp., na malawakang ginagamit sa symbiont.Dalubhasa kami sa synthesis ng disulphide peptide kabilang ang:
1. Dalawang pares ng disulfide bond ang nabuo sa loob ng molekula at dalawang pares ng disulfide bond ang nabuo sa pagitan ng mga molekula.
2. Tatlong pares ng disulfide bond ang nabubuo sa loob ng molekula at tatlong pares ng disulfide bond ang nabuo sa pagitan ng mga molekula.
3. Insulin polypeptide synthesis, kung saan ang dalawang pares ng disulfide bond ay nabuo sa pagitan ng iba't ibang peptide sequence
4. Synthesis ng tatlong pares ng disulfide-bonded peptides
Bakit napakaespesyal ng cysteineyl amino group (Cys)?
Ang side chain ng Cys ay may napakaaktibong reaktibong grupo.Ang mga atomo ng hydrogen sa pangkat na ito ay madaling mapalitan ng mga libreng radikal at iba pang mga grupo, at sa gayon ay madaling makabuo ng mga covalent bond sa ibang mga molekula.
Ang mga bono ng disulfide ay isang mahalagang bahagi ng 3D na istraktura ng maraming mga protina.Maaaring bawasan ng mga bono ng tulay ng disulphide ang pagkalastiko ng peptide, pataasin ang higpit, at bawasan ang bilang ng mga potensyal na larawan.Ang limitasyon ng larawang ito ay mahalaga para sa biological na aktibidad at katatagan ng istruktura.Ang pagpapalit nito ay maaaring maging dramatiko para sa pangkalahatang istraktura ng protina.Ang mga hydrophobic amino acid tulad ng Dew, Ile, Val ay isang helix stabilizer.Dahil pinapatatag nito ang disulfide-bond α-helix ng cysteine formation kahit na ang cysteine ay hindi bumubuo ng disulfide bond.Iyon ay, kung ang lahat ng mga residue ng cysteine ay nasa pinababang estado, (-SH, nagdadala ng mga libreng sulfhydryl na grupo), isang mataas na porsyento ng mga helical fragment ang magiging posible.
Ang mga disulfide bond na nabuo ng cysteine ay matibay sa katatagan ng tertiary na istraktura.Sa karamihan ng mga kaso, ang SS Bridges sa pagitan ng mga bono ay kinakailangan para sa pagbuo ng mga istrukturang quaternary.Minsan ang mga residue ng cysteine na bumubuo ng mga disulfide bond ay magkalayo sa pangunahing istraktura.Ang topology ng disulfide bond ay ang batayan para sa pagsusuri ng homology ng pangunahing istraktura ng protina.Ang mga residue ng cysteine ng mga homologous na protina ay napaka-conserved.Ang tryptophan lamang ang mas natipid sa istatistika kaysa sa cysteine.
Ang cysteine ay matatagpuan sa gitna ng catalytic site ng thiolase.Ang cysteine ay maaaring bumuo ng acyl intermediates nang direkta sa substrate.Ang pinababang anyo ay gumaganap bilang isang "sulfur buffer" na nagpapanatili sa cysteine sa protina sa pinababang estado.Kapag mababa ang pH, pinapaboran ng equilibrium ang pinababang -SH form, samantalang sa alkaline na kapaligiran -SH ay mas madaling ma-oxidized upang bumuo -SR, at ang R ay kahit ano maliban sa hydrogen atom.
Ang cysteine ay maaari ding tumugon sa hydrogen peroxide at mga organic peroxide bilang isang detoxicant.
Oras ng post: Mayo-19-2023